Российские исследователи выяснили, каким образом эндонуклеаза VIII может взаимодействовать с любыми нуклеотидными последовательностями ДНК. Как сообщает ТАСС со ссылкой на Институт химической биологии и фундаментальной медицины имени Д. Г. Кнорре СО РАН, полученные сведения позволят целенаправленно совершенствовать фермент для биотехнологий и медицинской диагностики.
В природе эндонуклеаза VIII помогает бактериям защищать геном от повреждений. В биотехнологиях белок используют при выявлении мутаций в опухолях и сборке сложных генно-инженерных конструкций. Его действие не зависит от конкретной последовательности ДНК, в которую фермент вносит разрыв, однако причина такой универсальности ранее оставалась неизвестной.
Ученые установили, что белок разворачивает основания ДНК вокруг их оси и таким способом не взаимодействует с участками, отличающими одно основание от другого. Научный сотрудник ИХБФМ СО РАН Никита Булгаков отметил, что подобный механизм ранее не обнаруживали у других ДНК-связывающих белков.
Для изучения структуры молекул специалисты применили рентгеноструктурный анализ. Сначала они разработали способ надежно соединять фермент с разными участками ДНК и получили достаточное количество соединений для выращивания кристаллов. Затем на источнике синхротронного излучения в Шанхае исследователи сделали детальные снимки, показавшие взаимодействие эндонуклеазы VIII с ДНК.
В работе участвовали сотрудники ИХБФМ СО РАН, Новосибирского государственного университета и Московского физико-технического института. Руководитель исследования, академик РАН Дмитрий Жарков назвал полученные структуры примером обнаружения новых фундаментальных свойств у хорошо изученного инструмента генетических технологий. Исследование поддержано грантом Российского научного фонда, его результаты опубликованы в журнале DNA Repair.